Moser-zoo.ru

Зоо мир
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Температура разрушения белка

Белки и их правильная тепловая обработка: смотрим с точки зрения диетологии

Как приготовить продукты питания, чтобы организм получил достаточное количество самого необходимого для него вещества

Белки являются основной составной частью всех тканей организма и каждой его клетки. Белки пищи расходуются, прежде всего, на восстановление износившихся белковых частиц в организме и на рост новых клеток. Их невозможно заменить даже потребляемыми в значительном количестве углеводами и жирами, в то время как последние могут в значительной своей части заменяться друг другом или белком.

О цепочках аминокислот начистоту

Главным источником белка в питании являются продукты животного происхождения; много белка содержат также некоторые растительные продукты. Так, например, в 100 граммах различных продуктов содержится следующее количество белка: в мясе (без костей) — около 20 г, в рыбе (без костей) — около 18 г, в яйцах — 12 г, в твороге — 15 г, в нежирном сыре — 28 г, в хлебе — 6 г, в крупе — 6,5 .г, в орехах — 12 г, в бобовых — 18 г, в сое — 40 г. По значению для организма белки делят на полноценные и неполноценные (в зависимости от содержания в них различных аминокислот).

Белки представляют собой сложные химические вещества, которые при пищеварении в кишечнике распадаются на более простые составные части — аминокислоты, всасывающиеся в кровь. Полноценными являются белки, содержащие все аминокислоты, из которых строятся белки тела человека и которые не образуются в человеческом организме. Обычно считают, что таковыми являются только белки животного происхождения. Тем не менее, советским ученым удалось доказать, что, например, белки картофеля и капусты также содержат все необходимые для организма аминокислоты. Признано, что в пищевом рационе не менее одной трети белка должно быть животного происхождения, при этом большое значение имеет разнообразие продуктов, сочетание которых обеспечивает организм всеми необходимыми аминокислотами. Так, например, сочетание гречневой каши с молоком создает наиболее благоприятный для организма аминокислотный состав; то же дает сочетание капусты, хлеба и яйца (знаменитые «бабушкины» пирожки с капустой и яйцом).

Помощь при болезнях

Здоровый взрослый человек в обычных условиях не накапливает в своем организме белка, а расходует весь белок пищевого рациона. Однако в период активного роста у подростков, при беременности, после тяжелых заболеваний, приводящих к истощению, при заживлении ран после операций организм задерживает часть белка, поступающего с пищей, используя его для нового построения тканей. В лечебном питании белок широко применяется при различных заболеваниях: так, при болезнях печени используется свойство творожного белка уменьшать вредное накопление жира в печени. Белки мяса способствуют укреплению сердечной мышцы.

Белок имеет большое значение в лечебном питании при туберкулезе, малокровии, при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, протекающей при явлениях истощения и витаминной недостаточности. Животный белок назначается при лечении тучности, так как он усиливает окислительные процессы в организме и тем самым способствует использованию организмом собственного жира.

Нет такого заболевания, при котором белки исключались бы полностью из пищевого рациона. При некоторых болезнях (воспаление почек и др.) применение белков резко ограничивается, но только на короткий срок. У здорового человека норма белка в пищевом рационе зависит от возраста и профессии, а у больного — от характера заболевания и состояния организма.

В детском питании норма белка колеблется от 2—2,5 до 4 г на 1 кг веса ребенка (в раннем возрасте дают наибольшее количество белка на 1 кг веса). Норма белка для взрослого не меньше 1 г на 1 кг веса; при средней физической нагрузке норма повышается до 1,5—1,8 г на 1 кг веса, т. е. до 100—110 г на день, а при тяжелом труде, требующей большого расхода сил, — до 2—2,5 г, т. е. до 140 г на день. В санаториях и домах отдыха средней нормой белка в суточном рационе считается 120— 125 г, высшей — 140—150 г. Нецелесообразно включать в рацион больше 150 г белка на длительный срок, так как это вредно отражается на нервной системе, печени, почках и на обмене веществ.

Готовим правильно!

Большое воздействие на количество и качество белков в пищевых продуктах оказывает кулинарная обработка. Для иллюстрации значения правильной кулинарной обработки для вкусовых и питательных качеств блюд приведем некоторые данные по обработке мяса.

При замораживании мяса соки выходят в межклеточные пространства; однако мышечные волокна мяса способны вновь впитать в себя эти соки, если процесс оттаивания производится постепенно. Быстрое оттаивание мяса снижает питательную ценность продукта и вкусовые свойства готовых блюд: мясо становится жестким, волокнистым и невкусным. Особенно негативно влияет оттаивание мороженого мяса в воде: потери белка становятся в 10 раз больше, чем при оттаивании мяса на воздухе, к тому же увеличиваются потери в полуфабрикатах, приготовляемых из мяса, размороженного в воде.

Потери сока, а вместе с ним и белка, достигают 10%, если мороженое мясо разрезают на небольшие куски. Таким образом, медленным оттаиванием мороженого мяса на воздухе при невысокой температуре можно в значительной мере сократить потери белка и сохранить вкусовые свойства пищи. Питательная ценность мяса снижается, а вкус блюд ухудшается, если мясо пропустить через мясорубку с тупыми ножами, так как при этом мясо не режется, а мнется и теряет сок.

Тепловая обработка значительно изменяет качество белков пищевых продуктов. При правильной тепловой обработке белковоподобные вещества соединительной ткани мяса и рыбы, состоящие из не усваиваемого организмом, нерастворимого в воде вещества — коллагена, — превращаются в усвояемый организмом, растворяющийся в воде клей — глютин; при этом истинный белок мышц делается более доступным для воздействия пищеварительных соков.

Процесс перехода нерастворимых веществ в глютин начинается при температуре продукта в 70°; он быстро происходит в нежных сортах мяса (вырезка, спинная часть), в мясе молодых животных, птиц. Значительно медленнее этот процесс происходит в более грубых сортах мяса (грудинка, шея и др.) и в мясе старых животных. Жарение, т. е. тепловая обработка при температуре около 130° без воды, грубых сортов мяса приводит к тому, что коллаген высыхает, прежде чем он переходит в глютин, и поэтому усвояемость белков мяса снижается. Такие сорта мяса необходимо тушить или варить. Переход коллагена в глютин совершается более интенсивно при кислой реакции, поэтому грубые сорта мяса и особенно мясо диких животных предварительно маринуют). Не растворимые в воде вещества рыбы быстро переходят в «клей», поэтому сроки тепловой обработки рыбы по сравнению с мясом должны быть значительно сокращены.

При тепловой обработке белки мяса, рыбы, яиц денатурируются (свертываются и становятся нерастворимыми в воде), и усвояемость их повышается. Значительно возрастает также усвояемость растительных белков при тепловой обработке, так, например, белки бобовых усваиваются в 2 раза больше (от 30 до 60%). Однако излишняя тепловая обработка или неправильный температурный режим приводит к вторичной денатурации белков, и в связи с этим их усвояемость снижается.

При жарении мяса и рыбы образуются ароматические вещества, которые повышают вкусовые свойства продукта и их усвоение. Однако если температура продукта при жарении значительно превышает 130°, то в корочке образуются химические соединения, имеющие «пригорелый» запах и вкус. Длительность жарения, температурный режим, размер обжариваемых кусков влияют на качество белков, их усвояемость и продолжительность пребывания пищи в желудке.

Варка мяса и рыбы в воде сопровождается переходом в отвар экстрактивных азотистых (белковых) веществ, которые при одних заболеваниях исключаются из пищевого рациона, а при других используются для возбуждения аппетита и усиления образования пищеварительных соков.

Варка на пару приводит к меньшему «выщелачиванию», нежели варка в воде; при тушении выщелачивание ниже, чем при варке (влияет количество жидкости); варка при температуре 85-90° после закипания воды уменьшает потерю мясом сока по сравнению с варкой при слабом кипении; варка при длительном, сильном кипении приводит ко вторичной денатурации белков (влияние температурного режима).

Таким образом, строгое соблюдение технологического режима приготовления пищи является важнейшим моментом, определяющим количество и качество белков в пищевых продуктах и в связи с этим вкусовые качества пищи и ее питательную ценность.

Почему тепло убивает клетки?

Если температура поднимется выше определенного порога, клетка коллапсирует и умрет. Одно из самых простых объяснений этого недостатка теплостойкости состоит в том, что белки, необходимые для жизни, — те, которые извлекают энергию из пищи или солнечного света, борются с вторженцами, уничтожают отходы и так далее — чаще всего имеют невероятно точную форму. Они начинаются с длинных цепочек, затем сворачиваются в спирали и другие конфигурации, продиктованные последовательностью их компонентов. Эти формы играют важную роль в том, что они делают. Но когда все начинает нагреваться, связи, поддерживающие структуры белков, разрушаются: сперва самые слабые, а затем, когда температура поднимается, и сильные. Очевидно, разрушение белковой структуры должно быть смертельным, но до недавних пор точные подробности того, как или почему это убивает перегретые клетки, были неизвестны.

Все любят, когда тепло, но не клетки организма

И вот биофизики из Политехнического университета в Цюрихе, Швейцария, изучили поведение каждого белка в клетках четырех разных организмов по мере увеличения тепла. Это исследование и его богатый данными фон, недавно опубликованные в Science, показали, что при температуре смерти клетки — будь то клетка человека или клетка кишечной палочки — распадаются только несколько важнейших белков. Более того, изобилие белка в клетке, по-видимому, показывает интригующую связь со стабильностью белка. Эти исследования предлагают взглянуть на основные правила, которые определяют порядок и беспорядок белков — правила, которые, по мнению исследователей, будут иметь последствия, выходящие далеко за рамки простой смерти клеток.

Почему сворачивается белок при нагреве

Паола Пикотти, биофизик, руководивший исследованием, объяснил, что эти эксперименты вышли из старого, тернистого вопроса: почему некоторые клетки выживают при высоких температурах, а другие умирают. Бактерия Thermus thermophilus счастливо живет в горячих источниках и даже бытовых водонагревателях, в то время как E. coli распадается уже при 40 градусах Цельсия. Есть сильные свидетельства в пользу того, что важны именно различия в стабильности белков каждого организма. Но изучать поведение белка, когда он еще находится в живой клетке, — это идеальный способ понять его, и это очень непросто. Выделение белка в пробирке дает лишь частичные ответы, потому что внутри организма белки соединяются вместе, изменяя химию друг друга или удерживая друг друга в нужной форме. Чтобы понять, что распадается и почему, нужно изучать белки, пока они влияют друг на друга.

Что происходит с белком при нагреве

Чтобы решить эту проблему, команда ученых разработала томительный автоматизированный рабочий процесс, в котором они разделяют открытые клетки и нагревают их содержимое поэтапно, выпуская разрезающие белки ферменты в смеси поэтапно. Эти ферменты особенно хороши при нарезке развернутых белков, поэтому исследователи смогли определить, при какой температуре отказывал каждый фрагмент белков. Таким образом, они изображают неразвернутую, или денатурирующую, кривую для каждого из тысяч изучаемых ими белков, показывая, как эти дуги переходят из интактных структур при комфортных температурах в состояние распада с повышением температуры. Чтобы увидеть, как эти кривые различаются у видов, ученые выбрали четыре вида — людей, E. coli, T. thermophilus и дрожжи.

Читать еще:  Едят ли белки желуди

«Это прекрасное исследование», говорит Аллан Драммонд, биолог Чикагского университета, отмечая масштаб и деликатность процесса.

Влияние тепла на клетки

Одно из самых очевидных наблюдений заключалось в том, что у каждого вида белки не разворачивались массово при повышении температуры. Вместо этого первыми коллапсировали белки очень небольшого подмножества, говорит Пикотти, и это были важнейшие белки. Чаще всего эти белки были тесно связаны, то есть влияли на множество процессов в клетке. «Без них клетка не может функционировать, — говорит Пикотти. — Когда они уходят, разрушиться может целая сеть». И, очевидно, жизнь клетки.

Этот парадокс — что некоторые из самых важных белков оказываются самыми деликатными — может отражать, как эволюция сформировала их для их работы. Если у белка много ролей, он может получить выгоду из нестабильности, оказавшись подвижным к фолдингу и анфолдингу, то есть к свертыванию и развертыванию, потому что это позволит ему принимать много разных форм в зависимости от цели. Многие из важных белков обладают повышенной гибкостью, что делает их более нестабильными, но при этом гибкими и способными связываться с самыми разными целевыми молекулами в клетке, объясняет Пикотти. Примерно так они способны выполнять свои функции — это своего рода компромисс.

При ближайшем рассмотрении E. coli, данные которой были самыми чистыми, ученые также обнаружили взаимосвязь между изобилием белка — того, сколько копий его плавает вокруг клетки — и его стабильностью. Чем больше копий делает клетка, тем больше тепла требуется, чтобы разбить белок. Стоит также отметить, что изобилие не всегда коррелирует с жизненной важностью: некоторые редкие белки тоже важны. Эта связь между изобилием и устойчивостью была представлена Драммондом на уровне идеи еще десять лет назад, когда он поставил под сомнение тенденцию клеточной машины делать случайные ошибки. Ошибка обычно дестабилизирует белок. Если этот белок распространен и производится сотнями или тысячами в клетке ежедневно, тогда неправильно развернутые копии в больших количествах могли бы стать фатальными для клетки. Организму было бы кстати создавать версии обычных белков с дополнительной стабильностью, и данные команды Пикотти это отражают.

Так выглядит белок под микроскопом

Чтобы исследовать, какие качества обеспечивают белок тепловой устойчивостью, ученые сравнили данные с E. coli и T. thermophilus. Белки E. coli начинают распадаться при 40 градусах Цельсия и по большей части распадаются к 70 градусам. Но при этой температуре белкам T. termophilus только-только становится неуютно: некоторые из них сохраняют свою форму до 90 градусов Цельсия. Ученые обнаружили, что белки T. termophilus, как правило, короткие, а некоторые виды форм и компонентов появляются чаще в самых стабильных белках.

Белок, устойчивый к теплу

Эти результаты могут помочь исследователям разработать белки с устойчивостью, тщательно настроенной на их потребности. Во многих промышленных процессах, которые включают бактерии, повышение температуры увеличивает урожай — но до тех пор, пока бактерии не умирают от тепла. Было бы интересно узнать, можем ли мы стабилизировать бактерии, создав несколько белков, которые будут более устойчивы к повышению температуры, говорит Пикотти.

Помимо всех этих наблюдений, обилие информации о том, как разворачивается каждый белок, приводит биологов в восторг. Стабильность белка является прямым показателем того, насколько вероятно он образует белковые агрегаты: скопления развернутых белков, которые липнут друг к другу. Агрегаты, зачастую являющиеся кошмаром для клетки, могут вмешиваться в важные задачи. Например, их связывают с некоторыми серьезными неврологическими состояниями, такими как болезнь Альцгеймера, когда бляшки денатурированных белков начиняют мозг.

Вот что происходит с белком при нагреве

Но это не означает, что агрегация происходит только у людей, страдающих от этой болезни. Напротив, ученые понимают, что это может происходить постоянно, без очевидных источников стресса, и что здоровая клетка может с этим справиться.

«Я думаю, это все чаще признается распространенным явлением», говорит Мишель Вендрусколо, биохимик из Университета Кембриджа. «Большинство белков на самом деле накапливаются в клеточной среде. Пиккоти получила важную информацию о промежутке времени, в котором определенный белок пребывает в неразвернутом состоянии. Этот промежуток определяет степень, с которой он накапливается».

Некоторые белки почти никогда не разворачиваются и не накапливаются, другие делают это при определенных условиях, третьи делают это постоянно. Подробная информация в новой работе облегчает изучение различий в том, почему они вообще существуют и что означают. Некоторые кривые денатурирования даже демонстрируют паттерны, которые говорят о том, что белки накапливаются после развертывания.

Агрегаты белка

Хотя многие ученые заинтересованы в агрегатах из-за ущерба, который они вызывают, другие думают об этом явлении иначе. Драммонд говорит, что стало очевидно, что некоторые агрегаты являются не просто мешками с мусором, плавающим по клетке; скорее, они содержат активные белки, которые продолжают делать свое дело.

Представьте, что вы видите издалека дым, поднимающийся от здания. Все вокруг него — это формы, которые вы принимаете за тела, вытащенные из обломков. Но если приблизиться, можно обнаружить, что это живые люди, которые вырвались из горящего здания и ждут скорую помощь. Примерно такое происходит при изучении агрегатов, говорит Драммонд: ученые обнаруживают, что вместо того, чтобы быть жертвами, белки в агрегатах тоже иногда могут быть выжившими. Это мощная тенденция биологии в настоящее время.

В целом эта работа предполагает, что белки являются любопытно динамичными структурами. Сначала они похожи на жесткие машины, работающие над определенными фиксированными задачами, для которых им нужна одна конкретная форма. Но на самом деле белки могут принимать разные формы в ходе своей нормальной работы. В случае необходимости их формы могут меняться так радикально, что будет казаться, будто они умирают, хотя в действительности они укрепляются. На молекулярном уровне жизнь может быть постоянным распадом и обновлением.

Тепловая обработка пищевых продуктов

Изменение пищевых продуктов при тепловой обработке

Белки

При температуре 70 С происходит коагуляция ( свертывание ) белков. Они теряют способность удерживать воду (набухать), т.е. из гидрофильных становятся гидрофобными, при этом уменьшается масса мяса, рыбы и птицы. Частично разрушается третичная и вторичная структура белковых молекул, часть белков превращается в полипептидные цепочки, что способствует лучшему их расщеплению протеазами желудочно-кишечного тракта.

Белки, находящиеся в продуктах в виде раствора, при варке свертываются хлопьями и образуют пену на поверхности бульона. Коллаген и эластин соединительной ткани превращаются в глютин (желатин). Общие потери белка при тепловой обработке составляют от 2 до 7%.

Превышение температуры и времени обработки способствует уплотнению мышечных волокон и ухудшению консистенции изделий, особенно приготовленных из печени, сердца и морепродуктов. При сильном нагреве на поверхности продукта происходит деструкция крахмала, и идут реакции между сахарами и аминокислотами с образованием меланоидов, которые придают корочке темный цвет, специфический аромат и вкус.

Мясопродукты при варке и жаренье в результате уплотнения белков, плавления жира и перехода в окружающую среду влаги и растворимых веществ теряют до 30-40% массы. Наименьшие потери свойственны панированным изделиям из котлетной массы, так как выпрессованная белками влага удерживается наполнителем (хлебом), а слой панировки препятствует ее испарению с обжариваемой поверхности.

При нагреве жир из продуктов вытапливается. Пищевая ценность его снижается из-за распада жирных кислот. Так, потери линолевой и арахидоновой кислот составляют 20-40%. При варке до 40% жира переходит в бульон, часть его эмульгирует и окисляется. Под действием содержащихся в бульоне кислот и солей эмульгированный жир легко разлагается на глицерин и жирные кислоты, которые делают бульон мутным, придают ему неприятный вкус и запах. В связи с этим варить бульон следует при умеренном кипении, а скапливающийся на поверхности жир надо периодически удалять.

Глубокие изменения жира происходят при жаренье. Если температура сковороды превышает 180 С, то жир распадается с образованием дыма, при этом резко ухудшаются вкусовые качества продуктов. Жарить продукты следует при температуре на 5-10 С ниже температуры дымообразования.

При жаренье основным способом жир теряется за счет его разбрызгивания. Это связано с бурным испарением воды при нагревании жира более 100 С. Потери жира при разбрызгивании называются угаром, и они значительные у жиров, в состав которых входит много воды (маргарин), а также при жаренье увлажненных продуктов (сырой картофель, мясо и др.). Общие потери жира меньше у панировочных изделий.

Самые значительные химические изменения жиров наблюдаются при жаренье во фритюре. В результате гидролиза, окисления и полимеризации накапливаются вредные соединения, придающие жиру неприятный запах и прогорклый вкус. Токсические продукты термического окисления жиров (альдегиды и кетоны) адсорбируются на поверхности обжариваемых изделий. Кроме того, жир загрязняется частицами попадающего в него продукта.

Для предупреждения нежелательных изменений жира используют фритюрницы, в нижней части которых имеется так называемая холодная зона, где температура жира значительно ниже, и попадающие туда частицы продукта не сгорают. Для предохранения фритюра от порчи используют ряд технологических приемов: фритюр периодически процеживают, руки и инвентарь смазывают растительным маслом, предназначенные для жаренья во фритюре изделия не панируют в сухарях.

Углеводы

При нагревании крахмала с небольшим количеством воды происходит его клейстеризация, которая начинается при температуре 55-60 С и ускоряется с повышением температуры до 100 С. При тепловой обработке картофеля клейстеризация крахмала происходит за счет влаги, содержащейся в самом картофеле.

При выпечке изделий из теста крахмал клейстеризуется за счет влаги, выделяемой свернувшимися белками клейковины. Аналогичный процесс происходит при варке предварительно набухших в воде бобовых. Крахмал, содержащийся в сухих продуктах (крупах, макаронных изделиях), клейстеризуется при варке за счет поглощения влаги окружающей среды, при этом масса продуктов увеличивается.

Сырой крахмал не усваивается в организме человека, поэтому все крахмалосодержащие продукты употребляют в пищу после тепловой обработке. При нагревании крахмала свыше 110 С без воды крахмал расщепляется до декстринов, которые растворимы в воде. Декстринизация происходит на поверхности выпекаемых изделий при образовании корочки, при пассеровании муки, поджаривании крупы, запекании макаронных изделий.

Сахароза, содержащаяся в плодах и ягодах, при варке под действием кислот расщепляется с образованием глюкозы и фруктозы. При нагревании сахарозы выше 140-160 С она распадается с образованием темноокрашенных веществ. Этот процесс называется карамелизацией, а смесь продуктов карамелизации – жженка – используется для подкраски супов, соусов и кондитерских изделий.

Тепловая обработка способствует переходу протопектина, скрепляющего растительные клетки между собой, в пектин. При этом продукты приобретают нежную консистенцию и лучше усваиваются. На скорость превращения протопектина в пектин влияют следующие факторы:

  • свойства продуктов: у одних протопектин менее устойчив (картофель, фрукты), у других более устойчив (бобовые, свекла, крупы);
  • температура варки: чем она выше, тем быстрее идет превращение протопектина в пектин;
  • реакция среды: кислая среда замедляет этот процесс, поэтому при варке супов картофель нельзя закладывать после квашеной капусты или других кислых продуктов, а при замачивании бобовых нельзя допускать их закисания.

Клетчатка – основной структурный компонент стенок растительных клеток – при тепловой обработке изменяется незначительно: она набухает и становится пористее.

Витамины

Жирорастворимые витамины (А, D, E, K) при тепловой обработке сохраняются хорошо. Так, пассерование моркови не снижает ее витаминной ценности, наоборот, растворенный в жирах каротин легче превращается в витамин А. Такая устойчивость каротина позволяет длительное время хранить пассерованные овощи в жирах, хотя при длительном хранении витамины частично разрушаются за счет воздействия на них кислорода воздуха.

Читать еще:  В каких природных зонах обитают белки

Водорастворимые витамины группы В устойчивы при нагревании в кислой среде, а в щелочной и нейтральной среде разрушаются на 20-30%, частично они переходят в отвар. Самые большие потери тиамина и пиридоксина имеют место при комбинированном нагреве (тушении и др.). Высокая сохранность с кратковременной тепловой обработкой и незначительным количеством вытекающего сока. Наиболее устойчив к нагреванию витамин РР.

Сильнее всего при тепловой обработке разрушается витамин С за счет окисления его кислородом воздуха, этому способствуют следующие факторы:

  • варка продуктов при открытой крышке;
  • закладка продуктов в холодную воду;
  • увеличение сроков тепловой обработки и длительное хранение пищи в горячем состоянии на мармите;
  • увеличение поверхности контакта продукта с кислородом (измельчение, протирание).

Кислая среда способствует сохранению витамина С. При варке он частично переходит в отвар. При жаренье картофеля во фритюре витамин С разрушается меньше, чем при жаренье основным способом.

Минеральные вещества. Максимальные потери (25-60%) минеральных веществ (калия, натрия, фосфора, железа, меди, цинка и др.) происходят при варке в большом количестве воды за счет перехода их в отвар. Вот почему отвары из экологически чистых овощей используют для приготовления первых блюд и соусов.

Красящие вещества. Хлорофилл зеленых овощей при варке под действием кислот разрушается с образованием буроокрашенных веществ. Антоцианы сливы, вишни, черной смородины, а также каротин моркови и томатов устойчивы к тепловой обработке. Пигменты свеклы приобретают бурый цвет, поэтому для сохранения ее яркого цвета создают, кислую среду и повышенную концентрацию отвара. Мясо меняет окраску с ярко-розовой на серую вследствие изменения гемоглобина.

Максимальные потери пищевых веществ наблюдается при варке основным способом по сравнению с другими видами тепловой обработки продуктов. Усложнение технологии (измельчение, протирание сырых и отварных продуктов, тушение) также способствует потери питательных веществ.

Температура разрушения белка

Обработка высокой температурой может оказывать на пищевую ценность продуктов как позитивное, так и негативное воздействие. Отваривание и запекание улучшает усвоение пищи, делая многие питательные вещества более доступными.

Типичный пример – белок бобовых, который лучше усваивается после нагревания, так как в нем становится неактивен ингибитор трипсина, замедляющий переваривание.

Но если продукты содержат такие сахара, как фруктоза, глюкоза и лактоза, то после нагревания белок (в большей степени аминокислота лизин) в готовом блюде становится менее ценным.

При нагревании разрушается и часть витаминов, например, витамин С. Но объем их потери зависит от продолжительности нагрева и других условий, например, содержания в блюде кислоты.

Сушка

Потеря питательных веществ при высушивании продуктов зависит от подготовки продуктов для сушки: нарезки, бланширования, жарки, температуры, при которой высушивались продукты, и продолжительности процесса.

Очень часто при подготовке потери полезных веществ выше, чем в процессе сушки.

Если сушка происходит без нагревания, то удаление влаги приводит к увеличению концентрации питательных веществ в готовом продукте, за исключением витамина В1.

Высушенные продукты лучше всего хранить в сухих условиях, темноте и без доступа кислорода.

Бланширование и отваривание

Быстрая обработка в кипящей воде или на пару нередко применяется при консервации продуктов, замораживании или обычном приготовлении.
Питательные вещества при бланшировании теряются в результате термического воздействия, окисления и взаимодействия со щелочью.

При отваривании продуктов, например, овощей, потери питательных веществ выше, чем при приготовлении на пару. Если при отваривании дополнительно добавляется сода или используется очень жесткая вода, потеря витаминов, например, витамина С, увеличивается.

Соление

Засолка – один из распространенных методов консервации продукта. Однако вместе с выделяющейся при засолке жидкостью, из продукта вымываются растворимые в воде белки, витамины и минералы. Кроме того, некоторые белки разрушаются солью.

Копчение

Копчение позволяет избавить готовый продукт от бактерий и остановить окисление в жирах, белках и некоторых витаминах. Тем не менее, копчение вызывает потерю питательных веществ из-за термического воздействия и взаимодействия компонентов дыма с белками.

Кроме того, часть веществ, проникающих в продукт при копчении, является канцерогенами.

Консервирование

Изменения в содержании питательных веществ, которые происходят во время консервирования, зависят от температуры и состава консервов.

При отсутствии воды и коротком воздействии тепла питательные вещества в продуктах сохраняются хорошо. При наличии тепла и высоком содержании соли белки могут денатурироваться, а в присутствии воды сахара кристаллизуются.

Самое важное

Сохранение питательных веществ в продуктах при их приготовлении зависит от продолжительности воздействия температуры и свойств среды. Витамины разрушаются кипячением и добавлением щелочи, а белки при воздействии высокой температуры денатурируются и лучше усваиваются.

Почему тепло убивает клетки?

Если температура поднимется выше определенного порога, клетка коллапсирует и умрет. Одно из самых простых объяснений этого недостатка теплостойкости состоит в том, что белки, необходимые для жизни, — те, которые извлекают энергию из пищи или солнечного света, борются с вторженцами, уничтожают отходы и так далее — чаще всего имеют невероятно точную форму. Они начинаются с длинных цепочек, затем сворачиваются в спирали и другие конфигурации, продиктованные последовательностью их компонентов. Эти формы играют важную роль в том, что они делают. Но когда все начинает нагреваться, связи, поддерживающие структуры белков, разрушаются: сперва самые слабые, а затем, когда температура поднимается, и сильные. Очевидно, разрушение белковой структуры должно быть смертельным, но до недавних пор точные подробности того, как или почему это убивает перегретые клетки, были неизвестны.

Все любят, когда тепло, но не клетки организма

И вот биофизики из Политехнического университета в Цюрихе, Швейцария, изучили поведение каждого белка в клетках четырех разных организмов по мере увеличения тепла. Это исследование и его богатый данными фон, недавно опубликованные в Science, показали, что при температуре смерти клетки — будь то клетка человека или клетка кишечной палочки — распадаются только несколько важнейших белков. Более того, изобилие белка в клетке, по-видимому, показывает интригующую связь со стабильностью белка. Эти исследования предлагают взглянуть на основные правила, которые определяют порядок и беспорядок белков — правила, которые, по мнению исследователей, будут иметь последствия, выходящие далеко за рамки простой смерти клеток.

Почему сворачивается белок при нагреве

Паола Пикотти, биофизик, руководивший исследованием, объяснил, что эти эксперименты вышли из старого, тернистого вопроса: почему некоторые клетки выживают при высоких температурах, а другие умирают. Бактерия Thermus thermophilus счастливо живет в горячих источниках и даже бытовых водонагревателях, в то время как E. coli распадается уже при 40 градусах Цельсия. Есть сильные свидетельства в пользу того, что важны именно различия в стабильности белков каждого организма. Но изучать поведение белка, когда он еще находится в живой клетке, — это идеальный способ понять его, и это очень непросто. Выделение белка в пробирке дает лишь частичные ответы, потому что внутри организма белки соединяются вместе, изменяя химию друг друга или удерживая друг друга в нужной форме. Чтобы понять, что распадается и почему, нужно изучать белки, пока они влияют друг на друга.

Что происходит с белком при нагреве

Чтобы решить эту проблему, команда ученых разработала томительный автоматизированный рабочий процесс, в котором они разделяют открытые клетки и нагревают их содержимое поэтапно, выпуская разрезающие белки ферменты в смеси поэтапно. Эти ферменты особенно хороши при нарезке развернутых белков, поэтому исследователи смогли определить, при какой температуре отказывал каждый фрагмент белков. Таким образом, они изображают неразвернутую, или денатурирующую, кривую для каждого из тысяч изучаемых ими белков, показывая, как эти дуги переходят из интактных структур при комфортных температурах в состояние распада с повышением температуры. Чтобы увидеть, как эти кривые различаются у видов, ученые выбрали четыре вида — людей, E. coli, T. thermophilus и дрожжи.

«Это прекрасное исследование», говорит Аллан Драммонд, биолог Чикагского университета, отмечая масштаб и деликатность процесса.

Влияние тепла на клетки

Одно из самых очевидных наблюдений заключалось в том, что у каждого вида белки не разворачивались массово при повышении температуры. Вместо этого первыми коллапсировали белки очень небольшого подмножества, говорит Пикотти, и это были важнейшие белки. Чаще всего эти белки были тесно связаны, то есть влияли на множество процессов в клетке. «Без них клетка не может функционировать, — говорит Пикотти. — Когда они уходят, разрушиться может целая сеть». И, очевидно, жизнь клетки.

Этот парадокс — что некоторые из самых важных белков оказываются самыми деликатными — может отражать, как эволюция сформировала их для их работы. Если у белка много ролей, он может получить выгоду из нестабильности, оказавшись подвижным к фолдингу и анфолдингу, то есть к свертыванию и развертыванию, потому что это позволит ему принимать много разных форм в зависимости от цели. Многие из важных белков обладают повышенной гибкостью, что делает их более нестабильными, но при этом гибкими и способными связываться с самыми разными целевыми молекулами в клетке, объясняет Пикотти. Примерно так они способны выполнять свои функции — это своего рода компромисс.

При ближайшем рассмотрении E. coli, данные которой были самыми чистыми, ученые также обнаружили взаимосвязь между изобилием белка — того, сколько копий его плавает вокруг клетки — и его стабильностью. Чем больше копий делает клетка, тем больше тепла требуется, чтобы разбить белок. Стоит также отметить, что изобилие не всегда коррелирует с жизненной важностью: некоторые редкие белки тоже важны. Эта связь между изобилием и устойчивостью была представлена Драммондом на уровне идеи еще десять лет назад, когда он поставил под сомнение тенденцию клеточной машины делать случайные ошибки. Ошибка обычно дестабилизирует белок. Если этот белок распространен и производится сотнями или тысячами в клетке ежедневно, тогда неправильно развернутые копии в больших количествах могли бы стать фатальными для клетки. Организму было бы кстати создавать версии обычных белков с дополнительной стабильностью, и данные команды Пикотти это отражают.

Так выглядит белок под микроскопом

Чтобы исследовать, какие качества обеспечивают белок тепловой устойчивостью, ученые сравнили данные с E. coli и T. thermophilus. Белки E. coli начинают распадаться при 40 градусах Цельсия и по большей части распадаются к 70 градусам. Но при этой температуре белкам T. termophilus только-только становится неуютно: некоторые из них сохраняют свою форму до 90 градусов Цельсия. Ученые обнаружили, что белки T. termophilus, как правило, короткие, а некоторые виды форм и компонентов появляются чаще в самых стабильных белках.

Белок, устойчивый к теплу

Эти результаты могут помочь исследователям разработать белки с устойчивостью, тщательно настроенной на их потребности. Во многих промышленных процессах, которые включают бактерии, повышение температуры увеличивает урожай — но до тех пор, пока бактерии не умирают от тепла. Было бы интересно узнать, можем ли мы стабилизировать бактерии, создав несколько белков, которые будут более устойчивы к повышению температуры, говорит Пикотти.

Помимо всех этих наблюдений, обилие информации о том, как разворачивается каждый белок, приводит биологов в восторг. Стабильность белка является прямым показателем того, насколько вероятно он образует белковые агрегаты: скопления развернутых белков, которые липнут друг к другу. Агрегаты, зачастую являющиеся кошмаром для клетки, могут вмешиваться в важные задачи. Например, их связывают с некоторыми серьезными неврологическими состояниями, такими как болезнь Альцгеймера, когда бляшки денатурированных белков начиняют мозг.

Читать еще:  Куплю белку живую

Вот что происходит с белком при нагреве

Но это не означает, что агрегация происходит только у людей, страдающих от этой болезни. Напротив, ученые понимают, что это может происходить постоянно, без очевидных источников стресса, и что здоровая клетка может с этим справиться.

«Я думаю, это все чаще признается распространенным явлением», говорит Мишель Вендрусколо, биохимик из Университета Кембриджа. «Большинство белков на самом деле накапливаются в клеточной среде. Пиккоти получила важную информацию о промежутке времени, в котором определенный белок пребывает в неразвернутом состоянии. Этот промежуток определяет степень, с которой он накапливается».

Некоторые белки почти никогда не разворачиваются и не накапливаются, другие делают это при определенных условиях, третьи делают это постоянно. Подробная информация в новой работе облегчает изучение различий в том, почему они вообще существуют и что означают. Некоторые кривые денатурирования даже демонстрируют паттерны, которые говорят о том, что белки накапливаются после развертывания.

Агрегаты белка

Хотя многие ученые заинтересованы в агрегатах из-за ущерба, который они вызывают, другие думают об этом явлении иначе. Драммонд говорит, что стало очевидно, что некоторые агрегаты являются не просто мешками с мусором, плавающим по клетке; скорее, они содержат активные белки, которые продолжают делать свое дело.

Представьте, что вы видите издалека дым, поднимающийся от здания. Все вокруг него — это формы, которые вы принимаете за тела, вытащенные из обломков. Но если приблизиться, можно обнаружить, что это живые люди, которые вырвались из горящего здания и ждут скорую помощь. Примерно такое происходит при изучении агрегатов, говорит Драммонд: ученые обнаруживают, что вместо того, чтобы быть жертвами, белки в агрегатах тоже иногда могут быть выжившими. Это мощная тенденция биологии в настоящее время.

В целом эта работа предполагает, что белки являются любопытно динамичными структурами. Сначала они похожи на жесткие машины, работающие над определенными фиксированными задачами, для которых им нужна одна конкретная форма. Но на самом деле белки могут принимать разные формы в ходе своей нормальной работы. В случае необходимости их формы могут меняться так радикально, что будет казаться, будто они умирают, хотя в действительности они укрепляются. На молекулярном уровне жизнь может быть постоянным распадом и обновлением.

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

БЕЛКИ
1. Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Выберите только особенности строения белковой молекулы.
1) содержит атомы фосфора
2) состоит из аминокислот
3) мономеры удерживаются пептидными связями
4) состоит из одинаковых по строению мономеров
5) изменяет форму под действием температуры
6) четвертичная структура состоит из нескольких молекул

БЕЛКИ КРОМЕ
Все перечисленные признаки, кроме двух, можно использовать при описании яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) состоит из аминокислот
2) пищеварительный фермент
3) денатурирует обратимо при варке яйца вкрутую
4) мономеры связаны пептидными связями
5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры


БЕЛКИ КРОМЕ РИС
1. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот


2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания изображённой на рисунке структуры. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) вторичная структура молекулы белка
2) удерживается только пептидными связями
3) определяется методом рентгеноструктурного анализа
4) представляет собой глобулу
5) может выполнять ферментативные функции

СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Установите соответствие между характеристикой и структурой белка: 1) первичная, 2) третичная. Запишите цифры 1 и 2 в порядке, соответствующем буквам.

А) молекула в форме глобулы или фибриллы
Б) строгая последовательность аминокислотных остатков
В) аминокислотные остатки соединены только пептидными связями
Г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот
Д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация
Е) пространственная конфигурация полипептидной цепи

РЕГУЛЯТОРНАЯ — СТРУКТУРНАЯ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная

А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
1. Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Ферменты – это вещества, которые
1) вырабатываются в железах внутренней секреции
2) являются белками
3) поступают в организм, как правило, вместе с пищей
4) являются в организме источником энергии
5) ускоряют протекание химических реакций
6) у человека выполняют свои функции при температуре около 36 градусов

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Функциями белков в организме человека являются

1) строительная
2) передача наследственных признаков
3) защитная
4) запасающая
5) ферментативно-каталитическая
6) хранение генетической информации

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОМЕ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.

1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ссылка на основную публикацию
ВсеИнструменты 220 Вольт
Adblock
detector