Moser-zoo.ru

Зоо мир
1 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Реферат про белку

Белка животное. Среда обитания и образ жизни белки

«Белка, белка расскажи. О чем задумалась в тиши.
Быть, может, ты забыла, где осенью орех зарыла?…»

Сказочно красивая попрыгунья из отряда грызунов рыжего цвета белка известна каждому из нас с детства. Огромное количество стихов посвящено ей, она является героиней многих народных сказок, о ней загадывают загадки и поют песенки.

Трудно сказать, когда и откуда пришла эта настоящая любовь человека к белке. Известно только, что все это идет издавна и ничего не изменилось по наше время. Этими шаловливыми и на удивление быстрыми животными любуются все от мала до велика в парках, где они смело прыгают с ветки на ветку в поисках пищи и новых ощущений.

Это красивое животное трудно с кем-либо перепутать. Белка имеет небольшие размеры. Длина ее тела обычно достигает от 20 до 40 см, а вес до 1 кг. Ее шикарный пушистый хвост имеет длину туловища. Ушки у белки небольшие, в виде кисточек. В окрасе шерсти преобладает рыжий цвет, но ближе к зиме добавляются серые и белые тона.

Летом шерсть коротенькая и грубая, а зимой становится мягкой и пушистой. Поближе к Северу можно увидеть полностью черных белок. Прыгать животные могут на расстояние от 4 до 10 метров. Их большой и пушистый хвост служит им при этом рулем, помогает корректировать движения при прыжке.

Особенности и среда обитания белок

Живут эти чудные звери везде, кроме Австралии. Для них главное, чтобы были рощи, глухой лес, густые парки. Слишком солнечные места белки почему-то обходят стороной. На счет жилища этот зверек очень продуманный.

Они либо устраивают себе домик в дуплах деревьев, либо строят гнездо на дереве недалеко от ствола, заранее беспокоясь о том, чтобы жилище было защищено от сложных погодных условий.

Прутья веточек, мох, старое птичье гнездо – это строительные материалы для гнезд белок. Для того, чтобы скрепить все это между собой чаще всего служит им глина и земля.

Отличительной особенностью в их гнезде является два выхода, главный – основной и запасной, как стратегический выход во время возможной опасности. Этот факт говорит о том, какое белка животное, она дружелюбна, но не до такой степени доверчива.

Характер и образ жизни белок

Белка животное, которое считают очень умными. И не только двойной выход является этому доказательством. Они готовятся к зиме загодя, запасая при этом себе еду. Орехи в основном они закапывают в землю недалеко от своего жилища или просто прячут их в дупле.

Многие ученые склоняются к мысли, что благодаря тому, что память у белок не слишком хорошая из многих ими спрятанных орешков, о которых белки забывают иногда, вырастают деревья.

Они могут выкопать только что посаженное растение в надежде, что можно будет добыть из-под земли семена. Могут заселиться без колебаний и страха на мансарде. Они с легкостью идут на контакт с человеком, если видят в его руках еду и могут брать ее бесконечно, пряча в дупло.

Белки, которые живут в городских парках, давно усвоили для себя одну истину, что человек для них это источник питания. Но кормить их с рук нежелательно. Часто они могут болеть чумой или другими заболеваниями, которые могут навредить здоровью человека. Даже, если и нет никакой болезни, белка может попросту очень больно укусить. Они умело и искусно разгрызают орешки. Наблюдать за этим одно удовольствие.

Кроме того, что белка полезное животное она может причинить и некоторый вред человеку. Их зубы очень крепкие и грызть ими белка может все подряд. Если они обитают рядом с жилищем человека, это может быть полной катастрофой.

Для того, чтобы белки не навредили в подвале или на горище и не попортили имущество в тех местах желательно положить шкуры животных. Чучела при этом не помогают. От шкуры исходит запах животного и белок это в какой-то мере отпугивает.

Даже при сильных морозах белки не оставляют свое жилище. Бывает такое, что они собираются в одном дупле по три-четыре зверя, закрывают вход мхом и греются, таким образом, спасаясь от лютых морозов.

Хоть у них и теплая шубка, в морозы ниже 20 градусов они не выходят из своих гнезд. Спать могут в такое время сутками. И лишь во время оттепели выходят из дупла, чтобы насобирать шишек и пополнить свой продуктовый запас.

При случае неурожайных сезонов белки целыми потоками двигаются в том направлении, где больше еды. Белка очень проворна и ловка. Они осмотрительны и осторожны, их гнездо или дупло трудно заметить.

Домашние белки в последнее время не редкость. Их покупают в зоомагазинах. Но часто маленьких бельчат находят выпавшими из дупла и оставляют жить у себя дома. Всем, кто решил завести у себя это животное следует помнить, что это эмоциональный зверек и подвержен стрессам. В таких ситуациях белка может заболеть.

Для домашней белки необходимо соорудить небольшой вольер или посадить ее в клетку. Но периодически ее необходимо выпускать побегать по квартире, не оставляя ее без присмотра.

Это довольно независимое животное, которое в домашних условиях не быстро привыкает к человеку. Должно пройти немало времени для того, чтобы белка дала себя хотя бы просто погладить.

Питание

Белка предпочитает растительную пищу в виде орехов, семян, грибов, ягод. Но и яйца, лягушки и насекомые ей тоже по душе. Грибов животное собирает много, нанизывает их на ветку рядом с дуплом.

Жизненный тонус и полностью жизнь белок целиком и полностью зависит от наличия пищи. Чем больше у них запасов и чем они калорийнее, тем лучше себя белка чувствует и тем она здоровее.

Неблагоприятные погодные условия заставляют белок съедать все свои запасы продуктов. Это приводит к гибели животного. Белкам, которые живут в парках с этим немного проще ведь на помощь всегда приходит человек.

Размножение и продолжительность жизни белок

Март и апрель для озорных белок наступает брачный период. Самцы десятками толпятся около одной самочки, пытаясь завоевать ее благосклонность. Очень часто при этом происходят драки. Самка выбирает самого сильного и от их совокупления рождаются малыши, обычно их от двух до восьми.

Они слепые и совершенно беспомощные. Изначально на протяжении полугода бельчата питаются молоком матери. После перехода на обычное вскармливание пищу им носят родители по очереди.

Через две недели бельчата покрываются шерстью, и становится видно, какого цвета белка, а через месяц уже открывают свои глазки. Уже после исполнения малышам двух месяцев они готовы к самостоятельной жизни и могут сами добывать себе пищу.

В неволе животные тоже размножаются, но при условии должного за ними ухода. В природе белки живут от двух до четырех лет. В домашних условиях период их жизни достигает до пятнадцати лет.

Читать еще:  Белки краткий конспект

Белки — реферат

2. Исследование белков.

3. Классификация белков.

4. Состав и строение

а) первичная структура

б) вторичная структура

в) третичная структура

г) четвертичная структура

5. Химические и физические свойства.

6. Химический синтез белков.

7. Значение белков.

Список использованной литературы.

Белки — высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки — основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному — повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 10 12 — 10 13 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц ( актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий), покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.

Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( в переводе с греческого protos — первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил , что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом , который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки.

Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“.

Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» Д. Дидро и Ж. ДАламбера.

С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. В 1759 г. А. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. В 1762 г. А. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока . Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин. В 1780 г. Ф. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков — альбумина и желатина — как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков — фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или глицин, при гидролизе фибрина из мяса — лейцин и при разложении шерсти — также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2C8H12N2 + 50, Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию — теорией протеина.Позднее состав протеина был уточнен — C40H62N10O12; дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор. Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так:

белок куриных яиц 10Pr SP

кристаллин (из хрусталика глаза) 15Рг

Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы.

В ходе проверки «теории протеина» были резко расширены химические исследования белков, и в этом приняли участие выдающиеся химики того времени Ю. Либих и Ж. Дюма. Ю. Либих, поддерживавший в принципе идею протеиновой единицы, уточнил формулу протеина C48H72N12O14, Ж. Дюма предложил свой вариант C48H74 N 12О15 -, однако Г. Мульдер отстаивал правильность составленной им формулы. Его поддерживал И. Берцелиус, изложивший теорию протеина в качестве единственной теории строения белка в знаменитом учебнике химии (1840), что означало полное признание и торжество концепции Г. Мульдера.

Читать еще:  Что можно белкам давать

Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих, он планировал начать широкие исследования структуры белков и даже изучил продукты распада белковых веществ. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина (C36H50N8O10), но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. Теория протеина стала достоянием истории, однако ее значение непреходяще, ибо она стимулировала химические исследования белков, сделала белки одним из главных объектов бурно развивающейся химии природных веществ.

Открытие аминокислот в составе белков

Рассказ про белку, 3 класс. Окружающий мир

Рассказ о животных России для младших школьников «Белка»

Белка — один из самых известных лесных обитателей. Летом шерсть у белки рыжеватая, цветом похожая на сосновую кору. Зимой — серая. Своё гнездо она сооружает высоко в дупле ствола ели или пихты. Домов у белки может быть несколько — основной и запасные. Иногда белка строит гнездо с дверью-ловушкой, так что незваный гость оказывается запертым в стенах пустого жилища.

Питаются белки орехами, семенами, грибами, ягодами, едят жуков и бабочек, нередко разбойничают в птичьих гнёздах, уничтожая яйца и птенцов. Зимой, если выдался неурожай шишек, они обгрызают побеги и почки деревьев, нежную кору кустарников, а то и воруют запасы из кладовых бурундуков и кедровок.

Ранней весной на свет появляются маленькие слепые бельчата. Мать два месяца кормит малышей молоком, а к лету детёныши уже начинают выбегать из гнезда, прыгать по веткам деревьев, лакомиться грибами и ягодами. Они очень любопытны: при виде человека или собаки спускаются по стволу и веткам вниз, чтобы лучше рассмотреть незнакомых существ, цокая от возбуждения.

В конце лета и осенью белка собирает грибы и нанизывает на ветки. За осень съедобные шляпки высохнут, да так и останутся висеть, пока в один из зимних дней белка их не разыщет и не съест. Ещё запасливый зверёк рассовывает орехи и жёлуди по дуплам и по древесным щёлкам. Острое обоняние позволит легко обнаружить корм голодной зимой.

С наступлением осени белки заботятся об утеплении жилищ. Хлопотливые хозяева затыкают травой и мхом щели в гнёздах, готовят толстую подстилку. Несмотря на то что мех у белки густой и пушистый, в сильные морозы она совсем не выходит из гнезда и спит по 20-22 часа в сутки. Именно в это время злейший враг белки — куница — может забраться в гнездо и, застав жертву врасплох, загрызть её. В другое время кунице не так легко настигнуть шустрого зверька.

Спасаясь от преследования, белка как молния несётся по ветке и, достигнув конца, делает прыжок на соседнее дерево. Оттолкнувшись длинными и сильными задними лапками, она способна перелететь на расстояние до 10 м. Пушистый длинный хвост, как раскрытый парашют, помогает ей в этот момент рулить в воздухе. В момент прыжка её тело распластывается в воздухе наподобие планера.

В лесу белку подстерегают и другие опасности: на земле рыщут горностай, колонок, лисица, росомаха, а с неба могут напасть ястреб-тетеревятник, неясыть, филин или канюк. Но белка — непревзойдённый мастер маскировки. Она может так затаиться среди ветвей, что хищник её не заметит. Особенно этот способ хорош для детёнышей, у которых ещё нет скорости и проворства родителей.

Большую часть жизни белка проводит на деревьях, хотя нередко спускается на землю, чтобы полакомиться грибами и ягодами или просто порезвиться. Поднимаясь по стволу, она цепляется за кору крепкими острыми когтями или перепрыгивает с ветки на ветку.

По земле белка передвигается часто, но на расстояние не более чем 20-30 м. Однако во время миграций — больших переселений на новое место обитания — зверьки проходят по земле очень большие расстояния. Чаще всего откочёвки происходят летом или в начале осени. Дело в том что, несмотря на кажущееся изобилие пищи, инстинкт зверька предупреждает о предстоящей зимней бескормице. Во время переселений они покидают лес и передвигаются по открытой местности, заходят в деревни, а иногда и в города. Их не останавливают даже огромные сибирские реки.

Неуловимый на ветках деревьев, зверёк на открытых пространствах становится совершенно беспомощным. Хищники всех мастей спешат воспользоваться моментом и не упустить лёгкую добычу. Беззащитные белки во множестве гибнут в когтях и клыках хищников, которые превосходят их и размерами, и скоростью: волка, лисы, хорька, хищных птиц.

Реферат про белку

«Жизнь, есть способ существования белковых тел»

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α — аминокислоты. Многие α — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция — осуществляется с помощью специфических белков — катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

Читать еще:  Купить белку летягу в москве живую

· Транспортная функция — связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция — связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция — белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция — осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин — хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α- кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос , белки шерсти , рогов , копыт , ногтей , чешуи , перьев ), коллаген — белок сухожилий и хрящей , фиброин — белок шёлка ).

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

2. Вторичная структура

А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры — α-спираль.

Б) Другая модель — β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи.

3. Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

4. Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только к реализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющей ей максимально реализовать свои функции.

Ссылка на основную публикацию
ВсеИнструменты 220 Вольт
Adblock
detector