Белки таблица по биологии

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).

• Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

БЕЛКИ
1. Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Выберите только особенности строения белковой молекулы.
1) содержит атомы фосфора
2) состоит из аминокислот
3) мономеры удерживаются пептидными связями
4) состоит из одинаковых по строению мономеров
5) изменяет форму под действием температуры
6) четвертичная структура состоит из нескольких молекул

БЕЛКИ КРОМЕ
Все перечисленные признаки, кроме двух, можно использовать при описании яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) состоит из аминокислот
2) пищеварительный фермент
3) денатурирует обратимо при варке яйца вкрутую
4) мономеры связаны пептидными связями
5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры

БЕЛКИ КРОМЕ РИС
1. Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

2. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания изображённой на рисунке структуры. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) вторичная структура молекулы белка
2) удерживается только пептидными связями
3) определяется методом рентгеноструктурного анализа
4) представляет собой глобулу
5) может выполнять ферментативные функции

СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Установите соответствие между характеристикой и структурой белка: 1) первичная, 2) третичная. Запишите цифры 1 и 2 в порядке, соответствующем буквам.
А) молекула в форме глобулы или фибриллы
Б) строгая последовательность аминокислотных остатков
В) аминокислотные остатки соединены только пептидными связями
Г) имеет дисульфидные мостики между радикалами аминокислот
Д) при ее разрушении наступает необратимая денатурация
Е) пространственная конфигурация полипептидной цепи

РЕГУЛЯТОРНАЯ — СТРУКТУРНАЯ
Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ
1. Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

2. Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Ферменты – это вещества, которые
1) вырабатываются в железах внутренней секреции
2) являются белками
3) поступают в организм, как правило, вместе с пищей
4) являются в организме источником энергии
5) ускоряют протекание химических реакций
6) у человека выполняют свои функции при температуре около 36 градусов

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Выберите три верных ответа из шести и запишите цифры, под которыми они указаны. Функциями белков в организме человека являются
1) строительная
2) передача наследственных признаков
3) защитная
4) запасающая
5) ферментативно-каталитическая
6) хранение генетической информации

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ КРОМЕ
Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Белки таблица по биологии

Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв­ ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.

Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино­ группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

Уровни структурной организации белка.

У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Третичная структура белка является формой пространственной укладки поли­ пептидной цепи в виде глобулы (клубка), поддерживаемой гидрофобными, водород­ ными, дисульфидными (S—S) и ионными связями . Она характерна для большинства белков организма, напри­ мер, миоглобина мышц.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.

Одни белки хорошо растворимы в воде, а другие растворяются толь­ ко в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителях. Структура мо­лекулы белка и его функциональная активность зависят от условий окружающей среды. Утрата белковой молекулой структуры, вплоть до первичной, называется денатурацией . Денатурация происходит вследствие изменения тем­пературы, рН, атмосферного давления, под действием кислот,
щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворите­лей и др. Обратный процесс восстановления структуры назы­вается ренатурацией, однако он не всегда возможен. Полное разрушение белковой молекулы называется деструкцией

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую. Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

3.8.2. Белки

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:

Белок + nH₂O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН_{(10%-ный р-р)} + СuSO₄ = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO_3(конц.) => желтое окрашивание

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

• первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

• вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

• третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

• четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Органические вещества клетки: белки

Белки – это биологические гетерополимеры; синтезируются в живых организмах и выполняют в них важнейшие функции. В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал (по которому и различаются аминокислоты).

Аминокислоты обладают свойствами и кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.
В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут (отсюда – заменимые и незаменимые аминокислоты). Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.
Незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин . Если они не поступают в организм, происходит значительное нарушение его функций. Запомнить незаменимые аминокислоты можно так:

Таблица аминокислот

Структура белковой молекулы – это ее аминокислотный состав, последовательность мономеров (аминокислот) и степень скрученности молекулы.

1. Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру . Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

2. Сначала длинная молекула белка сворачивается и приобретает вид спирали. При этом образуется вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие витки спирали в свернутом положении.

3. Далее молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями, обеспечивающими сцепку между отдельными участками спирали.

4. Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура белка может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур ↔обратимо↔.
Разрушение первичной структуры необратимо .
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

§5. Белки

Вспомните, что происходит с яичным белком при нагревании.

Одними из наиболее важных органических компонентов живого являются белки. Второе их название — протеины (от греч. протос — первый). Белки — полимеры с большой молекулярной массой от нескольких десятков до нескольких миллионов единиц. Их мономерами служат аминокислоты. Количество аминокислот в молекулах разных белков может колебаться от 3—5 до нескольких тысяч. Например, молекула белка рибонуклеазы состоит из 124 аминокислот и имеет молекулярную массу 12640, а молекула гемоглобина имеет в своем составе 574 аминокислоты и молекулярную массу 64500.

Состав и строение белков. В белках постоянно встречаются 20 видов аминокислот. Они отличаются по своему строению, но имеют общие группы, посредством которых соединяются в длинные цепи (рис. 21). Последовательность и число аминокислот для каждого белка строго индивидуальны. Поэтому разнообразие белков потенциально безгранично.

Рис. 21. Строение аминокислот: 1 — общая формула; 2 — схема

Связь между аминокислотами называют пептидной связью, а образующуюся цепь — полипептидной (рис. 22, 23).

Рис. 22. Образование пептидной связи (схема)

Белки имеют сложное строение и несколько структурных уровней, которые определяют их свойства и выполняемые функции. Особенности структуры, формы, свойств и функций белковой молекулы зависят, в первую очередь, от последовательности аминокислот в полипептидной цепи. В каждом белке эту последовательность определяет наследственная программа организма. Поэтому белки каждого организма различаются друг от друга.

Рис. 23. Структура белковой молекулы (полипептидная цепь)

Свойства и функции белков. Белки, в отличие от других органических веществ, легко разрушаются. Они сворачиваются при действии сильных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, например свинца и ртути, высоких температур и радиоактивного излучения. Этот процесс называется денатурацией (от лат. де — утрата, потеря, и натура — природные свойства).

Среди органических веществ белки занимают первое место по разнообразию выполняемых функций. Самая важная из них — ферментативная. Ферменты (от лат. ферментум — закваска) — это биологические катализаторы, т. е. ускорители химических реакций в живом. Следующая важная функция белков — строительная.

Нет ни одной структуры живого, которые не содержали бы в своем составе белка. Они входят в состав мембран клеток, клеточного центра, ядра и рибосом. Белки выполняют и энергетическую функцию, хотя она у них не столь важная, как у углеводов и липидов. При окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Примерно столько же энергии выделяется при окислении 1 г углеводов. Однако белки служат последним энергетическим резервом, т. е. используются лишь после полного расходования запасов углеводов и липидов. В некоторых случаях белки выполняют функцию запасного питательного вещества, например, желточные белки куриного яйца и казеин молока.

Двигательная функция связана с сократительными белками, которые входят в состав мышечных волокон, ресничек, жгутиков, а значит — обеспечивают движение организма и клеток. Транспортные белки связывают и переносят вещества в одной клетке и во всем организме. Например, гемоглобин эритроцитов транспортирует кислород и углекислый газ.

Белки выполняют и защитную функцию. Они образуют антитела, защищающие организм от болезнетворных бактерий и вирусов. Регуляторные белки — это гормоны, регулирующие обмен веществ в организме. Например, выделяемый поджелудочной железой гормон инсулин регулирует углеводный обмен в организме.

Упражнения по пройденному материалу

1. Какие вещества являются мономерами белков?
2. При окислении белков и углеводов выделяется одинаковое количество энергии. Почему организм использует белки, как источник энергии только в последнюю очередь?

Имеются три вида аминокислот — А, В, С. Составьте несколько вариантов полипептидных цепей, построенных из пяти аминокислот. Будут ли такие белки обладать одинаковыми свойствами? Ответ поясните.