Moser-zoo.ru

Зоо мир
1 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Белки а б в г

Белки

Белки (протеины) — высокомолекулярные органические соедине­ния, построенные из ос­татков аминокислот. Бесконечное разнообра­зие белковых молекул, обусловленное различной последовательностью аминокислотных остат­ков, определяет различия их пространственной структуры, химических и физических свойств.

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни,- это белок куриного яйца, альбумин, Он хорошо растворим в воде, а при нагревании сворачивается.

Волосы, ногти, шерсть, перья, кожа состоят из другого белка — кератина.

А белок пепсин, содержащийся в желу­дочном соке, сам способен разрушать другие белки (при пищеварении).

Белок интерферон применяется при лече­нии насморка и гриппа, так как убивает вирусы, вызываю­щие эти болезни.

Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит.

Выделяют простые белки (протеины), которые состоят только из аминокислот, и сложные (про­теиды), в состав которых кроме аминокислот входят угле­воды, липиды, нуклеиновые кислоты.

Биологическая активность белков обусловлена их не­обыкновенно гибкой, пластичной структурой. Различают следующие уровни структуры белков:

а) первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи);

б) вторичная (укладка полипептидной цепи в спиральные участки);

в) третичная (трехмерная пространственная упаковка полипептидной цепи);

г) четвертичная (связь нескольких полипептидных цепей в единую структуру).

Наиболее устойчива первичная структура, остальные легко раз рушаются при изменении нормальных условий.

В зависимости от выполняемой функции белки могут быть:

а) структурные — коллаген, компонент соединительной ткани, костей, сухожилий, хряща.

Белок склеротин входит в наружный скелет насекомых.

Белки мукопротеины — в состав синовиальной жидкости, которая выделяется в суставные сумки.

б) ферменты — в каждой живой клетке происходят сотни биохимических реакций. Ферменты ускоряют реакции. Почти все они являются белками.

Фермент трипсин катализирует расщепление белков, поступивших с пищей. Жиры расщепляются специальными ферментами до простых веществ в желудке и кишечнике. Каждая молекула фермента способна осуществлять до нескольких тысяч операций расщепления веществ в минуту. Входе этих реакций ферментный белок не расходуется. Ферменты хорошо работают при нормальных условиях и концентрации ионов водорода.

Читать еще:  Белка летяга фото и описание

в) регуляторные белки. Часть гормонов животных и человека являются белками. Гормон поджелудочной железы — инсулин — регулирует обмен глюкозы.

Известна большая группа белковых факторов роста, которые активируют ферменты синтеза ДНК в клетках и, таким образом, усиливают деление клеток.

Избыточный синтез факторов роста может приводить к интенсивному делению клеток — к их злокачествен­ному росту. Это происходит из-за изменений в структуре генов, ответственных за факторы роста, под действием изменения среды.

г) Белки — средства защиты. При попадании бактерий и вирусов в кровь организмов происходит выработка специальных защитных белковантител. На каждый ч ужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» — антитела. Антитела «узнают» только чу­жеродный белок и реагируют на него. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом.

Защитный белок тромбин участвует в процессе свер­тывания кр ови

Белки а б в г

Белки — это высокомолекулярные соединения (биополимеры), мономерами которых яв­ ляются аминокислоты, соединенные пептидными связями.

Аминокислотой называют органическое соединение, имеющее карбоксильную и амино­ группу, а также радикал. В природе встречается около 200 аминокислот, которые различаются взаимным расположением функциональных групп и радикалами, но только 20 из них входят в состав белков. Такие аминокислоты называют протеиногенными.

Не все протеиногенные аминокислоты могут синтези­ роваться в организме человека. Аминокислоты, которые образуются в организме человека в необходимом коли­ честве, называют заменимыми (их насчитывается 12), а аминокислоты, которые не синтезируются и должны поступать с пищей, — незаменимыми (8). К незамени­ мым аминокислотам относят валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.

Уровни структурной организации белка.

У белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью. Особенности аминокислотного состава белка обусловливают его пространственную укладку — возникновение вторичной и третичной структур. Изменение расположения хотя бы одной аминокислоты в первичной структуре влечет за собой измене­ ние более высоких структур, а также свойств белка в целом.

Читать еще:  Купить белку в витебске

Вторичная структура представляет собой упорядоченную пространственную структуру белковой молекулы в виде спиралей или складок, поддерживаемых водородными связями, которые возникают между атомами кислорода и водорода. Более­менее длинные участки со вторичной структурой имеют, например, кератины волос и ногтей, фиброин шелка.

Третичная структура белка является формой пространственной укладки поли­ пептидной цепи в виде глобулы (клубка), поддерживаемой гидрофобными, водород­ ными, дисульфидными (S—S) и ионными связями . Она характерна для большинства белков организма, напри­ мер, миоглобина мышц.

Четвертичная структура — это про­ странственная организация нескольких глобул, которая поддерживается слабы­ ми взаимодействиями (гидрофобными, ионными, водородными и др.). Четвертичная структура характер­ на для гемоглобина и хлорофилла.

По форме молекулы различают фи­ бриллярные и глобулярные белки. Первые из них вытянуты, как, например, колла­ ген соединительной ткани или кератины волос и ногтей. Глобулярные же белки имеют форму глобулы, как миоглобин мышц.

Одни белки хорошо растворимы в воде, а другие растворяются толь­ ко в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителях. Структура мо­лекулы белка и его функциональная активность зависят от условий окружающей среды. Утрата белковой молекулой структуры, вплоть до первичной, называется денатурацией . Денатурация происходит вследствие изменения тем­пературы, рН, атмосферного давления, под действием кислот,
щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворите­лей и др. Обратный процесс восстановления структуры назы­вается ренатурацией, однако он не всегда возможен. Полное разрушение белковой молекулы называется деструкцией

Белки выполняют в клетке ряд функций: пластическую (стро­ительную), каталитическую (ферментативную), энергетическую, сигнальную (рецепторную), сократительную (двигатель­ную), транспортную, защитную, регуляторную и запаса­ющую. Строительная функция белков связана с их наличи­ ем в клеточных мембранах и структурных компонен­тах клетки. Энергетическая обусловлена тем, что при расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энер­ гии. Белки — рецепторы мембран принимают участие в восприятии сигналов окружающей среды и их пе­ редаче в клетке, а также в межклеточном узнавании. Без белков невозможно движение клеток и организмов в целом. Они составляют основу жгутиков и ресничек, а также обеспечивают сокращение мышц и перемеще­ ние внутриклеточных компонентов. В крови человека и многих животных белок гемоглобин переносит кисло­ род и часть углекислого газа, другие белки транспорти­руют ионы и электроны. Защитная роль белков связана с иммунитетом: белок интерферон способен уничтожать многие вирусы, а белки­антитела участвуют в иммун­ ных реакциях. Среди белков и пептидов есть регулято­ ры, например, гормон поджелудочной железы, инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови. У неко­ торых организмов белки могут откладываться в запас, как у бобовых в семенах, или у птиц и пресмыкающих­ся в яйцах.

Ссылка на основную публикацию
ВсеИнструменты 220 Вольт
Adblock
detector